РОЛЬ АТФ В МЕХАНИЗМЕ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ, роль актина миозина мышечном сокращении

Содержание
  1. РОЛЬ АТФ В МЕХАНИЗМЕ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ
  2. Как сокращается мышца: актин и миозин
  3. Процесс работы актина в организме человека
  4. Адипоциты (жировые клетки)
  5. Физиология мышц. Общий механизм мышечного сокращения. Актин. Миозин
  6. Роль АТФ в механизмах мышечного сокращения
  7. I. 4 Внешнее и внутреннее строение поперечно-полосатой скелетной мышцы. Механизм мышечного сокращения, роль белков актина и миозина в данном процессе

РОЛЬ АТФ В МЕХАНИЗМЕ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

Когда мышца расслабляется, головки миозина отходят от актиновых нитей. Поскольку актиновые и миозиновые нити могут легко скользить относительно друг друга, сопротивление растяжению в расслабленных мышцах оказывается низким, поэтому удлинение мышцы во время расслабления является пассивным.

МЕХАНИЗМ СОКРАЩЕНИЯ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА.

Основное положение теории скользящих нитей – во время скольжения (сокращения) сами актиновые и миозиновые нити не укорачиваются, так как ширина диска А остается при сокращении постоянной, а І-диски и Н-зоны становятся более узкими или совсем исчезают. Длина протофибрилл не изменяется и при растяжении мышцы. Вместо этого пучки тонких нитей, скользя, выходят из промежутков между толстыми нитями, так что степень их перекрытия уменьшается

Каким же образом осуществляется «разнонаправленное скольжение» актиновых нитей в соседних половинах саркомера?

Во время сокращения каждая головка миозина, или поперечный мостик, связывает миозиновую протофибриллу с актиновой. Наклоны головок создают объединенное усилие, и происходит скольжение (гребок), продвигающий актиновую нить к середине саркомера. Биполярная организация молекул миозина в двух половинах саркомера уже обеспечивает возможность скольжения актиновых нитей в противоположном направлении в левой и правой половине саркомера.

ЭТАПЫ ГЕНЕРАЦИИ СОКРАЩЕНИЯ.

1. Стимуляция мышечного волокна: возбуждение мышц обычно происходит при поступлении потенциала действия от иннервирующих мотонейронов через посредство нервно-мышечных синапсов.

2. В результате на мембране мышечного волокна формируется ПД, который распространяется вглубь мышечного волокна к миофибриллам.

3. Происходит процесс электромеханического сопряжения: он представляет собой преобразование электрического потенциала действия в механическое «скольжение» протофибрилл по отношению друг к другу. Этот процесс происходит в несколько этапов с обязательным посредством ионов кальция!

Механизм, посредством которого Са 2+ активирует волокно, легче понять при рассмотрении структуры актиновых нитей. Актиновая нить длиной около 1 мкм и толщиной 5-7 нм состоит из двух закрученных один вокруг другого и напоминающих нитки бус мономеров актина толщиной каждой по 5 нм. Через регулярные промежутки примерно 40 нм на цепях актина находятся сферические молекулы тропонина, а в желобках между цепями актина лежат нити тропомиозина. В отсутствии Са 2+ , т.е. при расслаблении миофибрилл, длинные молекулы тропомиозина располагаются так, что блокируют прикрепление поперечных мостиков миозина к актиновым цепям. Под влиянием активирующего начала ионов Са 2+ молекулы тропомиозина глубже опускаются в желобки между мономерами актина, открывая участки прикрепления для поперечных мостиков миозина. В результате мостики миозина прикрепляются к актиновым нитям, АТФ расщепляется и развивается мышечная сила. Эти активационные эффекты обусловлены действием Са 2+ на тропонин, причем последний работает как «кальциевый переключатель», а именно: при связывании с Са 2+ молекула тропонина деформируется так, что она толкает тропомиозин в желобки между нитями актина. При этом концентрация тонов Са 2+ должна достигать пороговой величины 10 -6 – 10 -5 моль/л.

Хранение и высвобождение ионов кальция. В состоянии расслабления мышца содержит более 1 мкмоль Са на 1 г сырого веса. Если бы соли Са не были изолированы в особых внутриклеточных хранилищах, обогащенные кальцием мышечные волокна находились бы в состоянии непрерывного сокращения. Структура внутриклеточных систем хранения кальция следующая: во многих участках мембрана мышечной клетки углубляется внутрь волокна, перпендикулярно его продольной оси, образуя трубки; эта система поперечных трубочек (Т-система) соединяется с внеклеточной средой. Перпендикулярно Т-системе, т.е. параллельно миофибриллам, расположена система продольных трубочек (истинный саркоплазматический ретикулум). Пузырьки на концах этих трубочек, терминальные цистерны, находятся очень близко к мембранам поперечной системы, образуя триады. В этих пузырьках и хранится внутриклеточный Са 2+ . В отличие от поперечной системы продольная система не соединяется с окружающей средой.

Таким образом, электромеханическое сопряжение происходит посредством распространения потенциала действия по мембранам поперечной системы внутрь клетки. При этом возбуждение быстро проникает во внутрь волокна, переходит к продольной системе и, в конечном счете, вызывает высвобождение ионов Са 2+ , которые хранятся в терминальных цистернах, во внутриклеточную жидкость около миофибрилл, что ведет к сокращению.

В процессе взаимодействия миозиновых и актиновых нитей в присутствии Са 2+ важную роль играет АТФ.

Энергия АТФ используется во время деятельности скелетной мышцы для трех основных процессов:

1) работы натрий-калиевого насоса, обеспечивающего поддержание постоянства градиента концентрации ионов натрия и калия по обе стороны мембраны;

2) процесса скольжения актиновых и миозиновых нитей, ведущего к укорочению миофибрилл;

3) работы кальциевого насоса, необходимого для расслабления волокна.

В соответствии с этим фермент АТФаза локализован в трех различных структурах мышечного волокна: клеточной мембране, миозиновых нитях, мембранах саркоплазматического ретикулума. АТФ гидролитически арсщепляется и, таким образом, энергетически утилизируется с помощью АТФазы – фермента миозина; причем, процесс активируется актином.

Потребление АТФ при сокращении. Сейчас известно, что головки миозина, которые взаимодействуют с актином, сами содержат каталитические активные центры для расщепления АТФ. АТФаза миозина активируется актином в присутствии ионов Mg 2+ . Поэтому при физиологическом ионном составе среды, т.е. в присутствии ионов Mg 2+ , АТФ расщепляется с освобеждением АДФ и фостата только в случае прикрепления головки миозина к активирующему белку – актину. В каждом цикле прикрепления-отсоединения поперечного мостика АТФ расщепляется только один раз (вероятно, 1 молекула АТФ на 1 поперечный мостик). Это означает, что чем больше поперечных мостиков находится в активном состоянии, тем выше скорость расщепления АТФ и сила, развиваемая мышцей. Таким образом, скорость расщепления АТФ (или метаболическая скорость) и сила, развиваемая мышцей, бывают обычно пропорциональны друг другу. Мышечное сокращение происходит тем быстрее, чем скорее передвигаются поперечные мостики, т.е. чем больше гребковых движений они делают в единицу времени. В результате быстрые мышцы потребляют больше АТФ (или энергии) в единицу времени, чем медленные мышцы, и сохраняют меньше энергии во время тонического удержания нагрузки. Поэтому для «изометрической работы» организм использует преимущественно медленные (тонические) «красные» мышцы, тогда как бедные миоглобином «белые» мышцы служат для быстрых движений.

Механизм действия АТФ. Молекула АТФ с поперечным мостиком после завершения его «гребкового» движения, и это обеспечивает энергию для разделения компонентов, участвующих в реакции – актина и миозина. После этого головки миозина отсоединяются от актина; затем АТФ расщепляется до АДФ и фосфата с промежуточным образованием комплекса фермент-продукт. Расщепление является обязательным условием для следующего прикрепления поперечного мостика к актину с освобождением АДФ и фосфата и «гребковым» движением мостика. Когда движение мостика завершается, с ним связывается новая молекула АТФ, и начинается новый цикл.

Циклическая активность поперечных мостиков, т.е. ритмическое прикрепление и отсоединение мостиков, которое обеспечивает мышечное сокращение, возможна только до тех пор, пока продолжается гидролиз АТФ, т.е. пока происходит активация АТФазы. Если расщепление АТФ заблокировать, мостики не могут повторно прикрепляться, мышца расслабляется.

После смерти содержание АТФ в мышечных клетках снижается, когда оно переходит критический уровень, поперечные мостики оказываются устойчиво прикрепленными к актиновой нити (пока не произойдет аутолиз). В таком состоянии актиновые и миозиновые нити прочно связаны друг с другом, мышца находится в состоянии трупного окоченения.

Ресинтез АТФ осуществляется двумя основными путями:

1) ферментативный перенос фосфатной группы от креатинфосфата на АДФ. Ресинтез обеспечивается по этому пути в течение тысячных долей секунды, т.к. запасы КФ значительно больше в клетке, чем АТФ;

2) гликолитические и окислительные процессы в покоящейся и деятельной мышце – медленный ресинтез АТФ через окисление молочной и пировиноградной кислот.

Нарушение ресинтеза АТФ ядами ведет к полному исчезновению АТФ и креатинфосфата, вследствие чего кальциевый насос перестает работать. Концентрация Са 2+ в области миофибрилл значительно возрастает и мышца приходит в состояние длительного необратимого укорочения. Это состояние называется контрактурой.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Как сокращается мышца: актин и миозин

17) Я ценю ваш вклад в области бодибилдинга в интернете и уважаю таких людей которые готовы поделиться своей информацией. У меня есть к Вам парочка вопросов. Нельзя ли узнать у Вас процесс работы в организме жировой клетки (адипоцит) и одной из структур сократительного белка мышечного волокна (актин).
Буду благодарен за любые сведения.
Заранее спасибо.
Вадим

От 3000 рублей скидка 5% и бесплатная доставка по Москве.

Эффективный креатиновый комплекс для активизации клеточного анаболизма 230 руб.

100% креатин моногидрат 613 руб.

Чистейший моногидрат креатина немецкой марки CreaPure в капсулах 785 руб.

Спортивное питание оптом по России и в розницу по Москве.

Каждый должен заниматься своим делом. Я переводчик и персональный тренер, а не врач-физиолог. Поэтому я и обратился к специалисту. Я попросил ответить на этот вопрос Илью Духовлинова, бодибилдера с немалым стажем, на что он любезно и дал согласие.

Процесс работы актина в организме человека

Прежде, чем говорить о механизме работы актина, рассмотрим структуру мышечной ткани, что бы понять, какую роль играет актин в процесс ее работы.

Мышцы — главный биохимический преобразователь химической энергии в механическую. Напомним, что химическая энергия для мышечного сокращения «запасена» в молекуле АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты). Молекула АТФ содержит в себе три молекулы фосфора, последовательно соединенные друг с другом. При отщеплении концевой молекулы фосфора высвобождается химическая энергия, которая и преобразуется специальными мышечными элементами в механическую, то есть расходуется на процесс сокращения. Так как молекула фосфора отщепилась, у нас остается молекула АДФ (аденозиндифосфорной кислоты), с двумя оставшимися молекулами фосфора. АДФ не представляет для мышцы энергетической ценности и должна быть восстановлена до АТФ. Регенерация АДФ в АТФ происходит многими путями, но для краткости скажу, что здесь главную роль играет то, что мы едим (в частности углеводы) и количество креатина в мышечной ткани (не даром пищевая добавка креатин так популярна).

Мышечная ткань по объему занимает первое место среди других тканей организма человека, на ее долю приходиться до 40% от общей массы тела.

В организме существуют три типа мышц: скелетные, сердечные и гладкие. Скелетные мышцы — это наши бицепсы, трицепсы и пр. , то есть то, что мы качаем, занимаясь бодибилдингом. Сердечная мышца, как следует из названия, это мышечная ткань, присутствующая только в сердце. Гладкая мускулатура – мышцы, выстилающие наши внутренние органы (пищевод, желудок, кишечник и т. д.).

Рассмотрим структуру скелетных мышц. Мышца состоит из многоядерных клеток. В каждой мышечной клетке, которая может быть вытянута во всю длину мышцы, есть пучки из множества параллельно расположенных миофибрилл. Каждая миофибрилла состоит из саркомеров, следующих друг за другом. Саркомер — это функциональная единица мышцы, именно сокращение саркомеров и вызывает сокращение всей мышечной группы. В структуре саркомера и функционирует актин. Рассмотрим схему саркомера:

Актин — это глобулярный белок, на долю которого приходится 25% массы от общего мышечного белка. При физиологической величине ионной силы и в присутствии магния актин полимеризуется с образованием двойной спирали, которая представляет собой актиновую нить (волокно), изображенную на схеме. Актиновые волокна имеют толщину 6 нанометров

В комплексе с актином работают и другие белки, имеющие не такое значение, но, тем не менее, играющие важную роль в процессе мышечного сокращения. Это тропомиозин, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу, примыкающую к актину. Этот белок имеется во всех мышечных структурах. Так же к актину прилегает тропониновый комплекс, состоящий из тропонина Т, тропонина I и тропонина С. Структура белковых комплексов, входящих в актиновую нить, представлена на следующей схеме:

Теперь, ознакомившись со структурой основных мышечных компонентов, перейдем к описанию сокращения мышцы и роли актина в этом процессе.

Во время сокращения мышцы длина актиновых нитей не изменяется. Весь процесс происходит за счет скольжения актиновых нитей относительно миозиновых. Как видно из первой схемы, волокна миозина имеют специальные головки. Каждая головка, цепляясь за актиновое волокно, может изгибаться и тем самым “проталкивать” актиновое волокно относительно миозинового, образуя процесс скольжения. В результате саркомер укорачивается и мышца сокращается. Миозиновая головка изгибается за счет энергии от АТФ. Головка имеет специальный участок, который отщепляет от молекулы АТФ фосфор и преобразует высвобождающуюся энергию в энергию изгибания головки.

Существует два главных механизма регуляции мышечного сокращения: актиновый и миозиновый. Актиновая регуляция характерна для поперечно-полосатых мышц. Согласно механизму, рассмотренному выше, единственным потенциально лимитирующим фактором для мышечного сокращения является наличие АТФ. В состоянии покоя мышцы ингибированны тропониновой системой. Тропонин I блокирует присоединение миозиновой головки к актиновой нити и сокращение не происходит.

Саркомер окружен особой “возбудимой” мембраной, которая реагирует на нервный импульс. При возбуждении мембраны саркомера нервным импульсом, из специальных цистерн в мышечной клетке высвобождается кальций. Тропонин С имеет специальные кальций связывающие участки, которые при высвобождении кальция из цистерн им насыщаются. В результате этого тропонин С реагирует с тропонином I и тропонином Т, снимая блокирующее действие тропонина I. В результате миозиновая головка получает возможность взаимодействовать с актином и происходит процесс сокращения саркомера и, соответственно, всей мышцы.

Расслабление наступает, когда падает содержание кальция. Это происходит через несколько миллисекунд. Тропонин С утрачивает свой кальций и “позволяет” тропонину I ингибировать присоединение миозиновой головки к актину. Когда мы сознательно напрягаем мышцу, наша нервная система посылает серию импульсов, миозин непрерывно взаимодействует с актином и наша мышца может производить длительную работу. Как только мы перестаем напрягать мышцу, вступает в работу тропонин I, как описано выше, и мышца расслабляется.

Адипоциты (жировые клетки)

Адипоциты часто еще называются липоцитами. Это клетки, содержащие большую вакуоль, наполненную липидами. Часто в медицинской и научной практике вместо слова жиры употребляют термин липиды. Вакуоль — это область клетки, ограниченная мембраной. Вакуоли могут содержать самые разнообразные вещества, в зависимости от функций клетки. Так как одна из функций адипоцитов — образовывать жировую ткань, то вакуоли этих клеток содержат липиды. Вакуоль адипоцитов может содержать большое количество жира, так что будет занимать почти все пространство внутри клетки.

В течение жизни количество адипоцитов стабильно и генетически задано. Каким будет человек, склонным к полноте или худым, определяется от рождения. Это объясняет факт, с которым наверняка сталкивался каждый из нас. Есть люди, которые могут потреблять огромное количество пищи, и при этом не полнеть. Естественно тут играет свою роль и обмен веществ, но определяющий фактор тот, что у них просто “небольшое” количество адипоцитов и жировая прослойка имеет ограниченные размеры. Таким образом, при систематическом переедании увеличивается количество жира в адипоцитах, а не количество самих жировых клеток.

В норме в теле мужчины содержится до 15% жира от общей массы, у женщины — до 24%. То есть, средний человек при весе 75 кг имеет 10-20 кг жира.

В адипоцитах протекает два основных процесса. Это накопление жира (липогенез) и использование жира (липолиз – дословно это “расщепление жира”).

Главный фактор, контролирующий скорость липогенеза — состояние питания организма. Высокая скорость липогенеза будет наблюдаться у хорошо питающегося человека, в рационе которого значительную долю составляют углеводы. Существует несколько механизмов стимуляции липогенеза, один из них гормональный, за счет действия инсулина. Как только мы потребляем большое количество пищи (большее, чем нужно), и, в частности, углеводов, у нас поднимается уровень инсулина в крови, который вырабатывается соответствующими эндокринными железами. Инсулин действует на адипоциты таким образом, что в них начинает поступать “лишняя” глюкоза, которую мы приняли с пищей.

В адипоцитах из молекулы глюкозы образуется пируват, из которого в ходе сложных биохимических реакций синтезируются жирные кислоты и далее жиры. За синтез жира из пирувата отвечает ряд специальных ферментов, активность которых тоже регулируется инсулином. То есть, чем больше инсулина, тем активнее работают ферменты в адипоцитах, синтезируя из пирувата липиды. Таким образом, работа гормона идет по двум направлениям: увеличение поступления глюкозы в адипоциты и активация там синтеза жиров из нее.

Липолиз, процесс расщепления жиров а адипоцитах, регулируется нервным и гормональным путем. Всем известно выражение “выброс адреналина”. Количество адреналина у нас повышается, когда мы нервничаем или тренируемся (в последнем случае играют свою роль и различные стрессовые гормоны). Адреналин подавляет в адипоцитах ферменты, отвечающие за липогенез (создание жира). Попутно, в состоянии нервного и физического стресса, в качестве энергии начинают расходоваться жиры (после того как большая часть углеводов, запасенная в форме гликогена в печени и мышцах, израсходована). Таким образом, можно похудеть и от “нервов”. А при тренировке еще и блокируется липогенез, с активизацией расходования жиров из адипоцитов.

В состоянии голода у нас вырабатывается специальный гормон — глюкагон. Его функция — синтез углеводов из аминокислот (углеводы жизненно важны для питания мозга, поэтому когда мы голодаем их приходится “брать” из других источников в самом организме). Так же глюкагон стимулирует процессы липолиза (расщепления жиров), с целью получения энергии, при этом глюкагон “выключает” ферменты синтеза жира в адипоцитах. Вот почему наблюдается уменьшение жировой прослойки при голодании.

Физиология мышц. Общий механизм мышечного сокращения. Актин. Миозин

    Алексей Чихачёв 2 лет назад Просмотров:

1 Глава 3 Физиология мышц Мышцы делятся на гладкие и поперечнополосатые; к последним относятся скелетные и сердечная мышцы. О физиологии сердечной мышцы см. гл. 13. Здесь мы рассмотрим физиологию скелетных и гладких мышц. Общий механизм мышечного сокращения Общие принципы сокращения одинаковы для всех типов мышц и описываются так называемой теорией скользящих нитей (рис. 3.1). Морфологическим субстратом сократимости являются сократительные белки актин и миозин. и миозин это нитевидные белки, расположенные в мышечном волокне параллельно друг другу. При сокращении эти белки скользят друг относительно друга, но сами при этом не укорачиваются. Взаимное скольжение нитей актина и миозина обусловлено следующим механизмом: на нити миозина имеются поперечные мостики, состоящие из шейки и головки; на нити актина имеются активные центры, к которым может присоединяться головка миозинового поперечного мостика; после присоединения головки поперечного мостика к активному центру актина этот мостик делает вращательное («гребковое») движение, при котором нить актина продвигается вдоль нити миозина. Продвижение нити актина Гребковое движение ктивные центры актина Покой Миозин Шейка поперечного мостика Головка поперечного мостика Миозин Сокращение Рисунок 3.1. Взаимодействие актина с миозином.. Механизмы.. Нити актина и миозина в состоянии покоя и сокращения. Подробнее см. в тексте.

2 48 Глава 3 В покое актин с миозином не взаимодействуют, и сокращение не происходит. Реакция актина с миозином запускается Ca 2+. Этот ион действует не непосредственно на актин и миозин, а на те или иные регуляторные белки, разные для поперечнополосатой и гладкой мышц. Взаимодействие актина с миозином требует энергии ТФ. Скелетные мышцы Мышечное волокно Строение На рис. 3.2 схематично изображено поперечнополосатое мышечное волокно с основными структурами, обеспечивающими его возбуждение и сокращение. К этим структурам относятся: поверхностная мембрана (сарколемма), образующая продольные углубления T-трубочки; саркоплазматический ретикулум, служащий депо Ca 2+ ; миофибриллы пучки параллельных нитей актина и миозина. Механизмы сокращения Основные этапы Этапы сокращения волокна скелетной мышцы следующие (рис. 3.2). 1 Т-трубочка Сарколемма Ca СПР ТФ ДФ Ca 2+ 4 Миозин 5 7 Рисунок 3.2. Этапы мышечного сокращения. СПР саркоплазматический ретикулум. Подробнее см. в тексте.

3 Физиология мышц На сарколемме возникает ПД, по своим параметрам и механизмам в основном сходный с ПД нервных клеток. 2. ПД проводится по сарколемме, что приводит к деполяризации T-трубочек. 3. Деполяризация T-трубочек приводит к открыванию кальциевых каналов саркоплазматического ретикулума. 4. Из саркоплазматического ретикулума выходит Ca Ca 2+ запускает взаимодействие актина с миозином, происходит их скольжение друг относительно друга и мышца сокращается. 6. Ca 2+ закачивается обратно в саркоплазматический ретикулум с помощью Ca 2+ -ТФазы (кальциевого насоса). 7. Взаимодействие актина с миозином прекращается; мышца расслабляется. Механизмы действия Ca 2+ Как уже говорилось, Ca 2+ действует на сократительные белки (актин и миозин) не непосредственно, а через регуляторные белки. В поперечнополосатой мышце этими белками являются тропонин и тропомиозин. Регуляторные белки, сократительные белки и Ca 2+ взаимодействуют следующим образом (рис. 3.3): в отсутствие Ca 2+ активные центры нитей актина прикрыты нитями тропомиозина. С нитями тропомиозина связан тропонин; при поступлении к миофибриллам Ca 2+ этот ион связывается с тропонином; взаимодействие Ca 2+ с тропонином приводит к смещению нитей тропомиозина; активные центры открываются и становятся доступными для присоединения миозиновых поперечных мостиков. Из этого механизма следуют две важные особенности сокращения одиночного волокна скелетной мышцы. Сила сокращения пропорциональна концентрации Ca 2+ в цитоплазме (саркоплазме): чем больше эта концентрация, тем больше открывается активных центров на актине и больше к ним присоединяется миозиновых мостиков. Сила сокращения одиночного мышечного волокна не зависит от силы раздражителя, то есть подчиняется закону «все или ничего». Это связано с тем, что одиночный раздражитель независимо от его силы вызывает один ПД, а ко- Тропонин Тропомиозин ктивные центры актина Ca 2+ Ca 2+ Ca 2+ Рисунок 3.3. Взаимодействие сократительных белков, регуляторных белков и Ca 2+ в скелетной мышце.

4 50 Глава 3 личество Ca 2+, выбрасываемое из саркоплазматического ретикулума в ответ на один ПД, всегда одинаково 1. Энергетика сокращения На один цикл поперечного мостика (связывание миозинового мостика с актином гребковое движение отсоединение) требуется одна молекула ТФ. Важно, что она присоединяется к мостику, когда он связан с актином, и только после этого мостик приобретает способность отсоединиться. В отсутствие ТФ миозиновые мостики постоянно связаны с актином; таков механизм трупного окоченения. Эта особенность имеет большое значение для сокращения гладких мышц (см. ниже, разд. «Гладкие мышцы»). Характеристики мышечного сокращения При одновременной записи мембранного потенциала и сокращения мышцы (рис. 3.4) видны следующие важные особенности. Длительность ПД (миллисекунды) гораздо меньше длительности сокращения (десятки или сотни миллисекунд). На кривой сокращения можно выделить три фазы: Сокр МП Стим Рисунок 3.4. Фазы мышечного сокращения. 1 латентный период; 2 фаза укорочения; 3 фаза расслабления. МП мембранный потенциал; Сокр сокращение; Стим стимул. 1 Понятие «сила сокращения» по отношению к мышцам используется достаточно произвольно, лишь в особых условиях (при изометрическом сокращении, см. ниже) совпадая с физическим понятием силы, равной произведению массы на ускорение и измеряемой в ньютонах. На самом деле часто речь фактически идет об энергии сокращения чем больше образуется актомиозиновых связей, тем больше тратится ТФ и больше общая энергия. В то же время чем больше энергия сокращения, тем большую силу при необходимости может развить мышца (например, поднять вес или сжать пру-

5 Физиология мышц 51 латентный период (от нанесения раздражения до начала сокращения). Он включает время, необходимое для высвобождения Ca 2+, его диффузии к нитям актина, связывания с тропонином и пр.); фаза укорочения; фаза расслабления. Суммация и тетанус Повторный раздражитель, нанесенный на мышцу во время сокращения, способен вызвать новое возбуждение и сокращение (рис. 3.5). Это повторное сокращение складывается с предыдущим, то есть происходит временннаќя суммация сокращений (сложение сокращений во времени). Суммация нескольких сокращений называется тетанусом. Если повторный раздражитель попадает в фазу расслабления предшествующего сокращения, то возникает зубчатый тетанус (рис. 3.5, ), если в фазу укорочения гладкий тетанус (рис. 3.5, ). Таким образом, гладкий тетанус возникает в ответ на раздражители большей частоты, чем зубчатый. Однако при очень высокой частоте раздражения повторный раздражитель может наноситься в тот момент, когда еще не закончился ПД, вызванный предыдущим раздражителем, то есть попадать в период рефрактерности. В этом случае повторный раздражитель вовсе не вызывает ПД, а следовательно, и сокращения. Механизмы Суммация и тетанус обусловлены тем, что при частых повторных раздражениях Ca 2+ не успевает закачиваться обратно в саркоплазматический ретикулум и накапливается в цитоплазме, не позволяя мышце расслабиться и вызывая все более сильное сокращение. Сокр Рисунок 3.5. Тетанус.. Зубчатый тетанус.. Гладкий тетанус. Пунктиром изображено одиночное сокращение, которое возникло бы в ответ на одиночный раздражитель. Мышца в целом Физиологические свойства Основные свойства скелетной мышцы в целом обусловлены тремя факторами: особенностями проводимости; особенностями иннервации; особенностями клеточного состава. Проводимость Возбуждение, возникающее в одном мышечном волокне, распространяется только в пределах данного волокна и не переходит на соседние волокна. Следовательно, при слабых раздражениях возбуждается и сокращается меньшее количество

6 52 Глава 3 волокон, а при сильных большее. Это увеличение количества сокращающихся волокон при увеличении силы раздражителя называется пространственной суммацией, или вовлечением. Иннервация Ветвления аксона двигательного нейрона (мотонейрона), иннервирующего скелетную мышцу, подходят не к одному, а ко многим мышечным волокнам (от нескольких десятков в мышцах, участвующих в особенно тонких движениях, например глазодвигательной мышце, до 2 тыс в крупных мышцах туловища). Совокупность мышечных волокон, иннервируемых одним мотонейроном, называется двигательной единицей. Таким образом, в иннервированной мышце: сокращается столько двигательных единиц, сколько возбуждается мотонейронов; при вовлечении происходит пространственная суммация сокращений не отдельных волокон, а отдельных двигательных единиц; синхронность сокращения двигательных единиц может быть различной. Клеточный состав Существуют два типа мышечных волокон: белые, или быстрые; красные, или медленные. елые мышечные волокна обеспечивают быстрые короткие сокращения, красные более медленные длительные сокращения. Цвет красных волокон обусловлен большим содержанием миоглобина аналога гемоглобина; миоглобин связывает и запасает кислород, необходимый для длительного сокращения. Любая мышца содержит оба типа волокон, но в каждой мышце тот или иной тип преобладает. Например, в быстрых глазодвигательных мышцах содержатся в основном белые волокна, а в медленных мышцах спины красные (но при этом в каждой двигательной единице все волокна одного типа). Регуляция силы сокращения В естественных условиях мышечное сокращение запускается только поступлением импульса по аксону мотонейрона, то есть управляется исключительно нервной системой. Существуют три основных способа регуляции силы сокращений целой мышцы: пространственная суммация, то есть вовлечение: возбуждается большее или меньшее количество мотонейронов; временнаќя суммация, то есть тетанус: увеличивается или уменьшается частота импульсов, поступающих по аксонам мотонейронов; изменение степени синхронности сокращения отдельных двигательных единиц. Типы мышечных сокращений Характеристики мышечного сокращения зависят не только от самой мышцы, но и от нагрузки, которую она при сокращении преодолевает. В зависимости от особенностей нагрузки выделяют несколько типов мышечных сокращений, главные из которых следующие (рис. 3.6). Изотоническое сокращение. На мышцу действует постоянная небольшая нагрузка. Пример: к мышце подвешен грузик, который она поднимает при сокращении. Развиваемая мышцей сила постоянна и равна силе тяжести, длина мышцы меняется (рис. 3.6, ). Поскольку нагрузка действует на мышцу еще до начала сокращения, она называется преднагрузкой. Изометрическое сокращение. Сокращению препятствует нагрузка, которую мышца не способна преодолеть. Пример: оба конца мышцы закреплены. Развиваемая мышцей сила растет, а длина мышцы не меняется (рис. 3.6, ).

7 Физиология мышц 53 F F F В Рисунок 3.6. Типы мышечных сокращений. Кривые в центре: зависимость силы мышцы F от времени ; нижние кривые: зависимость длины мышцы l от времени.. Изотоническое сокращение. Сила мышцы при сокращении постоянна и равна силе тяжести груза; длина мышцы сначала уменьшается, затем (при расслаблении) возвращается к прежней.. Изометрическое сокращение. Длина мышцы при сокращении постоянна; сила сначала увеличивается, затем (при расслаблении) вновь снижается. В. Сокращение с постнагрузкой. Пока развиваемая мышцей сила меньше силы тяжести груза, сила мышцы растет, но длина остается неизменной; затем мышца поднимает груз и укорачивается, сила при этом постоянна и равна силе тяжести; далее мышца расслабляется, длина ее увеличивается, но, пока груз не опустился на подставку, сила остается постоянной; наконец, когда груз опускается на подставку, сила падает, а длина остается неизменной. Сокращение с постнагрузкой. Постоянная небольшая нагрузка действует на мышцу только во время сокращения. Пример: к мышце прикреплен грузик, стоящий на подставке, и только после некоторого укорочения мышца начинает поднимать этот грузик. Сила и длина мышцы меняются в несколько фаз. Поскольку такая нагрузка начинает действовать на мышцу только после начала сокращения, она называется постнагрузкой (посленагрузкой) (рис. 3.6, В). Гладкие мышцы Строение и иннервация Микроскопическое строение Типичная гладкомышечная клетка изображена на рис. 3.7,. Основные структурные черты, обусловливающие ее физиологические особенности, следующие:

Роль АТФ в механизмах мышечного сокращения

В процессе взаимодействия миозиновых и актиновых нитей в присутствии Са 2+ важную роль играет богатое энергией соединение — АТФ. Впервые В. А. Энгельгард и М. Н. Любимова в 1939 г. нашли, что мышечный белок — миозин — обладает свойства­ми фермента аденозинтрифосфатазы (АТФ-аза). Эти авторы также обнаружили, что под влиянием АТФ изменяются и механические свойства миозина — резко увеличивается растяжимость его нитей. В последующие годы был открыт белок актин и показано, что он активирует АТФ-азную активность миозина.

В настоящее время взаимодействие АТФ с сократительными белками и ионами Са 2+ представляют следующим образом. В покоящейся мышце, т. е. в условиях, когда концен­трация ионов Са 2+ в миоплазме очень низкая, взаимодействию миозиновых и актиновых нитей препятствуют молекулы белка тропонина, расположенные на актиновых нитях. Тропонин обладает очень высоким сродством к ионам Са 2+ . Как только концентрация Са 2+ в миофибриллах повышается, тропонин связывает Са 2+ и изменяет свое расположе­ние на актиновой нити таким образом, что делает возможным ее взаимодействие с миозиновой нитью. Формирующиеся при этом поперечные мостики перемещают актиновую нить лишь на 1 % ее длины. Чтобы обеспечить дальнейшее продвижение нити и соответ­ственно сокращение волокна, необходимо, чтобы эти мостики разъединились и прикре­пились к новым участкам актиновой нити. Такое разъединение мостиков осуществляется при расщеплении молекул АТФ АТФ-азой миозина. Таким образом, взаимодействие миозина и актина, возможное при связывании Са 2+ тропонином, активирует АТФ-азу миозина, последняя расщепляет АТФ, а это приводит к разъединению миозина и актина. В присутствии Са 2+ и АТФ в миоплазме этот процесс многократно повторяется: мостики повторно образуются и расходятся, в результате чего актиновые нити «скользят» и мыше­чное волокно укорачивается.

Подсчитано, что при изотоническом сокращении скелетной мышцы лягушки попе­речные мостики должны совершить за 0,1 с 50 таких движений, чтобы длина каждого саркомера волокна укоротилась на 50 %. При каждом движении мостиков происходит расщепление молекул АТФ.

Таким образом, присутствие АТФ в мышце является обязательным условием для обратимости связывания актина и миозина. Трупное окоченение возникает при условии, если концентрация АТФ в мышце падает ниже некоторой критической величины. Тогда комплекс актин — миозин становится стабильным.

Итак, энергия АТФ используется во время деятельности скелетной мышцы для трех основных процессов: 1) работы натрий-калиевого насоса, обеспечивающего поддержание постоянства градиента концентрации ионов Na + и К + по обе стороны мембраны; 2) про­цесса «скольжения» актиновых и миозиновых нитей, ведущего к укорочению миофибрилл; 3) работы кальциевого насоса, необходимого для расслабления волокна. В соот­ветствии с этим ферменты, расщепляющие АТФ, локализованы в трех различных структу­рах мышечного волокна: клеточной мембране, миозиновых нитях и мембранах саркоплаз-матического ретикулума.

Ресинтез АТФ, непрерывно расщепляющейся в процессе деятельности мышцы, осуществляется двумя основными путями. Первый состоит в ферментативном переносе фосфатной группы от богатого энергией фосфорного соединения креатинфосфата на аденозиндифосфорную кислоту. Креатинфосфат содержится в’мышце в значительно больших количествах, чем АТФ, и обеспечивает ее ресинтез в течение тысячных долей секунды. Однако при интенсивной работе мышцы запасы креатинфосфата быстро исто­щаются, поэтому важен второй путь—более медленный ресинтез АТФ. Он связан с гликолитическими и окислительными процессами, протекающими в мышце как в условиях покоя, так и особенно интенсивно во время деятельности. Окисление молочной и пировиноградной кислот, образующихся в мышце во время ее сокращения, сопровождается фосфорилированием аденозиндифосфорной кислоты и креатина, т. е. ресинтезом креатин­фосфата и АТФ.

Нарушение ресинтеза АТФ ядами, подавляющими гликолитические и окислительные процессы, ведет к полному исчезновению АТФ и креатинфосфата, вследствие чего каль­циевый насос перестает работать. Концентрация Са 2+ в области миофибрилл значительно возрастает и мышца приходит в состояние длительного необратимого укорочения.

Дата добавления: 2016-03-27 ; просмотров: 1408 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

I. 4 Внешнее и внутреннее строение поперечно-полосатой скелетной мышцы. Механизм мышечного сокращения, роль белков актина и миозина в данном процессе

Мышечное сокращение является жизненно важной функцией организма, связанной с оборонительными, дыхательными, пищевыми, половыми, выделительными и другими физиологическими процессами. Все виды произвольных движений – ходьба, мимика, движения глазных яблок, глотание, дыхание и т. п. осуществляются за счет скелетных мышц. Непроизвольные движения (кроме сокращения сердца) — перистальтика желудка и кишечника, изменение тонуса кровеносных сосудов, поддержание тонуса мочевого пузыря — обусловлены сокращением гладких мышц. Работа сердца обеспечивается сокращением сердечной мускулатуры.

Структурная организация скелетной мышцы

Мышечное волокно и миофибрилла. Скелетная мышца состоит из множества мышечных волокон, имеющих точки прикрепления к костям и расположенных параллельно друг другу. Каждое мышечное волокно (миоцит) включает множество субъединиц — миофибрилл , которые построены из повторяющихся в продольном направлении блоков (саркомеров). Саркомер является функциональной единицей сократительного аппарата скелетной мышцы. Миофибриллы в мышечном волокне лежат таким образом, что расположение саркомеров в них совпадает. Это создает картину поперечной исчерченности.

Механизм мышечного сокращения до настоящего времени раскрыт не полностью.

Достоверно известно следующее.

1. Источником энергии для мышечного сокращения являются молекулы АТФ.

2. Гидролиз АТФ катализируется при мышечном сокращении миозином, обладающим ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов кальция в саркоплазме миоцитов, вызываемое нервным двигательным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Гипотез объясняющих механизм мышечного сокращения много, но наиболее обоснованной является так называемая гипотеза (теория) «скользящих нитей» или «гребная гипотеза».

В покоящейся мышце тонкие и толстые нити находятся в разъединенном состоянии. Под воздействием нервного импульса ионы кальция выходят из цистерн саркоплазматической сети и присоединяются к белку тонких нитей – тропонину. Этот белок меняет свою конфигурацию и меняет конфигурацию актина. В результате образуется поперечный мостик между актином тонких нитей и миозином толстых нитей. При этом повышается АТФазная активность миозина. Миозин расщепляет АТФ и за счет выделившейся при этом энергии миозиновая головка подобно шарниру или веслу лодки поворачивается, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу. Совершив поворот, мостики между нитями разрываются. АТФазная активность миозина резко снижается , прекращается гидролиз АТФ. Однако при дальнейшем поступлении нервного импульса поперечные мостики вновь образуются, так как процесс, описанный выше, повторяется вновь. В каждом цикле сокращения расходуется 1 молекула АТФ.

В основе мышечного сокращения лежат два процесса:

— спиральное скручивание сократительных белков;

— циклически повторяющееся образование и диссоциация ком­плекса между цепью миозина и актином.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого яв­ляется передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распростране­нию потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na + , которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицатель­ный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарколеммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения. От трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаи­модействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начина­ют освобождать находящийся в них Са 2+ . Высвобожденный Са 2+ связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филаментов, в котором он находился. Далее актин взаимодействует с мио­зином, и результатом такого взаимодействия является образова­ние спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых.

Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаи­модействия между миозином и актином. На миозиновом стержне имеется подвижный шарнир, в области которого происходит по­ворот при связывании глобулярной головки миозина с опреде­ленным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в Н-зону. Здесь они контактируют (при макси­мальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом.
Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализо­ван активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происхо­дит фосфорилирование миозина, т. е. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с актином и для продвижения тонкой нити. После того как тонкая нить про­двинется на один «шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяет­ся со следующей головкой молекулы миозина.

Затрата АТФ необходима и для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Са 2+ переходит в цистерны саркоплазматического ретикулума. Тн-С теряет свя­занный с ним кальций, следствием этого являются конформаци-онные сдвиги в комплексе тропонин-тропомиозин, и Тн-I снова закрывает активные центры актина, делая их неспособными взаимодействовать с миозином. Концентрация Са 2+ в области со­кратительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин.

В этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска А, зона Н и диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее.

Скорость гидролиза АТФпри мышечной работе огромна: до 10 мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФневелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФдолжна восстанавливаться с той же скоростью, с какой она расходуется.

Расслабление мышцы происходит после прекращения поступления длительного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматической сети уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, используя энергию АТФ, уходят в цистерны. Удаление ионов кальция в цистерны ретикулума после прекращения двигательного импульса требует значительных энерготрат. Так как удаление ионов кальция происходит в сторону более высокой концетрации, т.е. против осмотического градиента, то на удаление каждого иона кальция затрачивается две молекулы АТФ. Концентрация ионов кальция в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Белки вновь приобретают конформацию характерную для состояния покоя.

Таким образом, и процесс мышечного сокращения и процесс мышечного расслабления – это активные процессы, идущие с затратами энергии в виде молекул АТФ. В гладких мышцах нет миофибрилл, которые состоят из нескольких сотен саркомеров. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон. Ионы кальция также играют роль в сокращении, но поступают в мышцу не из цистерн, а из внеклеточного вещества, поскольку в гладких мышцах отсутствуют цистерны с ионами калькия. Этот процесс медленный и поэтому медленно работают гладкие мышцы.

Дата добавления: 2019-02-22 ; просмотров: 52 ; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ

Похожих постов не найдено

Комментариев нет, будьте первым кто его оставит

Комментарии закрыты.